Michealis-Menten-Konstante?

Die Michaelis-Menten-Konstante (K_m) gibt an, bei welcher Substratkonzentration die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit (½v_max) erreicht ist. Sie drückt damit aus, wie hoch die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat ist. Je niedriger K_m ist, umso höher ist die Affinität. Das bedeutet, dass schon bei niedriger Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit hoch ist, weil das Enzym das Substrat quasi sofort umsetzt. Wenn K_m hingegen hoch ist, wird erst bei sehr hoher Substratkonzentration eine hohe Reaktionsgeschwindigkeit erreicht, die Affinität des Enzyms für das Substrat ist dann nicht so hoch.

In einem Michaelis-Menten-Diagramm lässt sich K_m recht einfach ablesen. Man muss einfach nur anhand des Graphen ablesen, bei welcher Substratkonzentration [S] auf der X-Achse die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird.

Etwas komplizierter wird es, wenn man ein Lineweaver-Burk-Diagramm vor sich hat. Hier sind die Werte doppelt reziprok aufgetragen, d. h. statt der Substratkonzentration [S] wird auf der X-Achse der reziproke Wert [1/S] aufgetragen und auf der Y-Achse statt der Geschwindigkeit [v] der reziproke Wert [1/v]. Man erhält dadurch einen linearen Graphen statt einer Kurve:

Der Vorteil dieser Darstellung ist, dass man v_max genauer ablesen kann. Denn im Michaelis-Menten-Diagramm nähert sich die Kurve v_max nur an, erreicht sie aber nicht ganz. Im Lineweaver-Burk-Diagramm ergibt der Schnittpunkt mit der Y-Achse 1/v_max. Man erhält daraus v_max, indem man einfach wieder den reziproken Wert daraus ermittelt, also [1/[1/v_max]].

Die Michaelis-Menten-Konstante lässt sich dann berechnen, indem man die Steigung m der Geraden ermittelt und mit v_max multipliziert, denn die Steigung der Kurve entspricht m = K_m/v_max. Nach K_m umgestelkt ergibt sich somit: K_m = m ⋅ v_max.